第一章 绪 论
【目的要求】
掌握
生物化学的概念及研究对象。
熟悉
生物化学的发展历史；分子生物学发展的重大事件；当代生物化学研究的主要内容。
了解
生物化学学习的重要性；本教材编写体例及主要内容；生物化学的学习方法。
【教学内容】
第一节 生物化学的发展简史
1、生物化学的概念
生物化学的概念是要求掌握的内容，关键是帮助学生理解什么是“从分子水平阐述生命现象”的含义，可通过与普通化学内容上的比较，以及举例法来具体阐明。
2、生物化学发展的历史沿革
分别讲述生物化学发展史上的三个阶段：叙述生物化学阶段、动态生物化学阶段和分子生物学时期。
3、分子生物学的发展以及生物化学和分子生物学在生命科学中的重要地位和作用。
特别强调在分子生物学发展史上几个具有重要意义的事件。
4、我国生物化学的发展进程以及近些年来取得的重大成果。
第二节 生物化学研究的主要内容
（一）生物体的物质组成及生物大分子的结构与功能
熟悉生物大分子的概念和结构特点，以及所包含的四大物质：糖、脂、蛋白和核酸。
（二）代谢及其调节
熟悉所谓物质代谢即指糖、脂、蛋白和核酸的代谢，并理解这四大物质在代谢
相互联系的。
（三）遗传信息的传递与调控
点明此内容涉及分子生物学内容，将在开设的另一门课程《分子生物学》中详细阐述，而在本课程中不再讲授。
第三节 生物化学与医学及中医药学的关系
1、生物化学与基础医学的关系。
2、生物化学与临床医学的关系。
以学生最为关心的考研、职业医师考试等具体实例来凸显生物化学学习的重要性；也可举例临床上疾病诊断和治疗中所应用的生物化学理论和技术来阐明生物化学对临床医学发展的重要性。
【教学方法和时数】
讲授式 1学时
本章重点：生物化学的概念及理解所谓“从分子水平”阐述生命现象的含义。
本章难点：理解所谓“从分子水平”阐述生命现象的含义
第三章 蛋白质化学
【目的要求】
掌握
20种编码氨基酸的中文名称及英文三字母缩写；多肽链中氨基酸的连接方式；蛋白质一级、二级、三级、四级结构的定义及维系键；二级结构的类型及特点；模体、结构域、协同效应、变构效应、蛋白质等电点和蛋白质变性的概念；根据蛋白质等电点及环境PH判断蛋白质泳动方向。
熟悉
蛋白质氮元素组成的特点；氨基酸的分类（如酸性氨基酸、碱性氨基酸等）；谷胱甘肽的生物学功能；肽单元和肽平面的概念；蛋白质结构与功能的关系。
了解
蛋白质分类；蛋白组学概念；蛋白质分离纯化方法及一级结构测定原理。
【教学内容】
第一节 蛋白质的分子组成
一、蛋白质的元素组成
蛋白质元素组成及组成特点（定氮法原理）；
二、蛋白质的结构单位
（一）氨基酸的结构
氨基酸20种编码氨基酸的结构通式（L-α-氨基酸）、中文名称及英文三字母缩写。
（二）氨基酸分类
20种氨基酸的分类，特别强调酸性氨基酸、碱性氨基酸及芳香族氨基酸这三类所包含的氨基酸。
（三）氨基酸的功能
（四）氨基酸的性质
氨基酸两性解离性质、紫外吸收性质及显色反应，特别强调氨基酸等电点的概念，
并能依据环境pH和氨基酸等电点来判断氨基酸在电场中的泳动趋势。
三、蛋白质的辅基
第二节 肽键和肽
一、肽键与肽平面
肽键与肽的概念
二、肽
多肽链的方向
三、生物活性肽生物活性肽谷胱甘肽的生物学功能。
第三节 蛋白质的分子结构
一、蛋白质的一级结构
一级结构概念与化学键。
二、蛋白质的二级结构
二级结构的定义、维系化学键及所包含的类型；α-螺旋和β-折叠结构的特点；模体的概念。
三、蛋白质的三级结构
次级键类型；三级结构的定义及维系键；结构域和分子伴侣的概念。以肌红蛋白的三级结构举例说明
四、蛋白质的四级结构
亚基的概念；四级结构的定义及维系键。以血红蛋白的四级结构举例说明。
第四节 蛋白质结构与功能的关系
一、氨基酸序列与功能的关系
以Anfinsen实验、镰刀形贫血发病机理为例来说明蛋白质一级结构与功能的关系。
二、蛋白质构象与功能的关系
以血红蛋白结合氧为例来说明蛋白质空间结构与功能的关系，并强调协同效应和变构效应的概念。以疯牛病为例说明构象病。
第五节 蛋白质的理化性质
一、一般性质
紫外吸收性质和呈色反应；蛋白质等电点的概念，并强调其与氨基酸等电点的区别，及能依据环境pH和蛋白质等电点来判断蛋白质在电场中的泳动趋势。
二、大分子特性
蛋白质变性与复性的概念，并注意与蛋白质水解、蛋白质沉淀和蛋白质凝固的区别及联系。了解蛋白质胶体性质。
第六节 蛋白质的分离与鉴定
一、蛋白质沉淀 丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀、
二、离心技术 超速离心
三、电泳技术 PAGE和琼脂糖凝胶电泳
四、层析技术 离子交换层析，分子排阻层析和亲和层析。
【教学方法和时数】
讲授式，演示法，案例教学法 6学时
本章重点：蛋白质的分子结构及蛋白质结构与功能的关系，需要学生熟练掌握蛋白质一级、二级、三级和四级结构的定义及维系键，二级结构的类型及结构特点
本章难点：蛋白质一级、二级、三级和四级结构的定义及维系键，二级结构的类型及特点
第四章 核酸化学
【目的要求】
掌握
核酸的基本组成单位及其构成（包括化学键）；DNA和RNA的不同；DNA双螺旋模型的要点；mRNA、tRNA和rRNA的结构特征及主要功能；DNA变性、复性、杂化双链及分子杂交的概念。
熟悉
DNA超螺旋结构；核小体的结构特点；内含子、外显子、密码子和反密码子的概念；增色效应和Tm值的概念。
了解
DNA双螺旋结构模型的研究背景及意义；hnRNA、SnRNA等小分子RNA的功能；核酸的一般理化性质；核酸酶的种类，核酶的概念及本质。
【教学内容】
第一节 核酸的分子组成
一、核苷酸的组成
嘧啶、嘌呤的种类和结构；核糖和脱氧核糖的结构；核苷的结构和分类；
二、核苷酸的结构
核苷酸结构和分类
三、核苷酸的功能
体内某些重要核苷酸的结构特点和生理意义。
第二节 核酸的分子结构
一、核酸的一级结构 一级结构的概念
核酸一级结构的概念；核酸组成的连接键；核酸书写的方式和方向。
二、DNA的二级结构
DNA二级结构研究背景；DNA双螺旋模型要点；DNA结构的多样性。
三、DNA的三级结构
（一）超螺旋结构DNA超螺旋的概念及分类；原核生物DNA的高级结构；
（二）染色体结构 真核生物核小体的结构及染色质的组装。
（三）三级结构的生理功能 DNA的功能。
四、RNA的结构与功能
（一）信使RNA的结构与功能
掌握真核生物信使RNA的结构特点；内含子、外显子、hnRNA及密码子的概念；信使RNA的功能。
（二）转运RNA的结构与功能
转运RNA一级结构的特点；转运RNA二级结构和三级结构形式；反密码子的概念；转运RNA的功能。
（三）核蛋白体RNA的结构与功能
真核生物和原核生物核蛋白体的组成区别；核蛋白体RNA的功能。
（四）其他非编码RNA
动物细胞内其他RNA的种类与功能；RNA组学的概念。
第三节 核酸的理化性质
一、紫外吸收特征
核酸260nm处的紫外吸收性质及其应用（核酸定量）。
二、变性、复性与杂交
DNA变性的概念；增色效应、解链曲线和Tm值的概念。
DNA复性、退火、杂化双链和分子杂交的概念；分子杂交的应用。
第四节 核酸的提取和定量（略）
【教学方法和时数】
讲授式，演示法等 4学时
本章重点： DNA双螺旋结构模型的要点， DNA超螺旋结构的概念及真核生物核小体的结构；3种主要RNA的结构特点及功能。
本章难点：DNA的空间结构，即二级结构——DNA双螺旋结构模型及三级结构——DNA超螺旋结构。
第五章 酶
【目的要求】
掌握
酶的概念和化学本质；酶的辅助因子的种类和作用；酶的必需基团和活性中心的概念；酶促反应的特点；米-曼式方程；Km和Vmax的意义；不可逆抑制和可逆抑制的概念和区别；3种可逆性抑制作用的特点；竞争性抑制作用的典型举例；酶原、酶原激活和同工酶的概念。
熟悉
酶的分子组成，全酶的概念；酶蛋白、辅助因子的作用；辅酶辅基的概念；酶促反应与一般催化剂催化的化学反应的共同点；酶促反应速度的影响因素；变构调节和共价修饰调节的概念；酶的分类。
了解
酶促反应的机制；酶活性测定和酶活力单位；酶含量的调节；酶的命名；酶与医学的关系。
【教学内容】
第一节 酶的分子结构
一、酶的活性中心
酶的必需基团的概念；活性中心的概念；活性中心内必需基团与活性中心外必需基团的概念。
二、酶的辅助因子 辅助因子的种类和作用。
三、单纯酶和结合酶单纯酶、结合酶、全酶的概念及组成；辅酶和辅基的概念
四、单体酶、寡聚酶、多酶复合体和多功能酶
多酶复合体和多功能酶的概念；
五、同工酶
同工酶的概念；LDH同工酶谱的变化及临床意义。
第二节 酶促反应的特点和机制
一、酶促反应的特点
酶促反应与一般催化剂催化的化学反应的共同点；酶促反应的特点（高效性、特异性和可调节性）。
二、酶促反应的机制
中间产物学说；诱导契合假说；邻近效应、定向效应、多元催化和表面效应。
第三节 酶动力学
一、酶浓度对酶促反应速度的影响
酶的转换数。
二、底物浓度对酶促反应速度的影响
影响的定性反映（矩形双曲线）；影响的定量反映（米-曼式方程）；Km的定义和意义；Vmax的意义；Km和Vmax的测定方法。
三、温度对酶促反应速度的影响
温度影响的双重效应；最适温度。
四、pH对酶促反应速度的影响
pH影响的机制；最适pH。
五、抑制剂对酶促反应速度的影响
不可逆性抑制的概念及特点；可逆性抑制的概念、种类；3种可逆性抑制的特点和动力学改变；竞争性抑制的举例（磺胺类药物抑菌机理）。
六、激活剂对酶促反应速度的影响
必需激活剂和非必需激活剂。
七、酶活性单位与酶活性测定
第四节 酶的调节
一、酶的结构调节
变构调节、协同效应及变构酶的特点；酶的共价修饰调节的概念、种类与意义。
二、酶的水平调节
酶蛋白合成的诱导与阻遏；酶降解的调节。
第五节 酶的命名与分类
一、酶的命名
习惯命名；系统命名。
二、酶的分类
酶分六大类的名称及编号。
第六节 酶与医学的关系
一、酶与疾病的关系
二、酶在医学上的其他应用
【教学方法和时数】
讲授式，案例教学法 6学时
本章重点：酶促反应动力学；底物浓度对酶促反应速度的定性（矩形双曲线）及定量关系（米-曼氏方程），理解Km值的概念及意义；3种可逆性抑制的特点和动力学改变，并能举例说明竞争性抑制作用。
本章难点： Km值的概念及意义；3种可逆性抑制的特点和动力学改变。
第六章 维生素和微量元素
【目的要求】
掌握
水溶性维生素的种类、活性形式、构成的辅基及在生化反应中转移的基团。
熟悉
脂溶性维生素的种类、活性形式及缺乏症。
了解
各种维生素的化学结构、理化性质及主要来源。
【教学内容】
第一节 水溶性维生素
一、维生素C
活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。
二、维生素B1
活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。
三、维生素B2
活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。
四、维生素PP
活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。
五、维生素B6
活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。
六、泛酸
活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。
七、生物素
活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。
八、叶酸
活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。
九、维生素B12
活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。
十、硫辛酸
活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。
第二节 脂溶性维生素
一、维生素A
活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。
二、维生素D
活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。
三、维生素E
活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。
四、维生素K
活性形式、转移的基团、生理功能及缺乏症。
第三节 微量元素（略）
【教学方法和时数】
讲授式 2学时
本章重点：水溶性维生素的种类、活性形式、转移的化学基团
本章难点：水溶性维生素与酶之间的关系。
第七章 生物氧化
【目的要求】
掌握
生物氧化的概念和特点；线粒体呼吸链的组成、排列顺序及线粒体重要的氧化呼吸链；氧化磷酸化的概念及偶联部位；胞液中NADH进入线粒体的穿梭系统。
熟悉
氧化磷酸化的基本过程和调节；氧化磷酸化的影响因素；化学渗透学说；P/O;ATP的生成和利用。
了解
ATP合酶的结构；线粒体外的氧化体系。
【教学内容】
第一节 概述
生物氧化的概念和特点；
第二节 呼吸链
一、呼吸链的组成
呼吸链的概念与组成
二、呼吸链成分的排列顺序
NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链（FADH2氧化呼吸链）
第三节 生物氧化与能量代谢
一、高能化合物的种类
高能磷酸键；常见的高能磷酸化合物；生物体内能量的储存和利用。
二、ATP的合成
底物水平磷酸化、氧化磷酸化氧化磷酸化的概念、P/O、偶联部位
三、氧化磷酸化机制——化学渗透假说；ATP合酶。
四、影响氧化磷酸化的因素
电子传递抑制剂、氧化磷酸化抑制剂、解偶联剂、ADP的调节作用、甲状腺激素、线粒体DNA突变等因素的影响。
五、通过线粒体内膜的物质转运
线粒体内膜的主要转运蛋白；胞浆中NADH的氧化（a-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭）；腺苷酸转运蛋白。
六、ATP的利用
第四节 细胞质NADH的氧化
3-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭的部位，方式和结果。
第五节 其他氧化体系（自学）
一、过氧化物酶体中的酶类
二、超氧物歧化酶
三、微粒体中的酶类
【教学方法和时数】
讲授式 4学时
本章重点：氧化磷酸化概念及偶联部位；氧化呼吸链的组成及排列顺序；线粒体内重要的氧化呼吸链
本章难点：氧化磷酸化偶联机制——化学渗透假说
第八章 糖代谢
【目的要求】
掌握
糖酵解和糖的有氧氧化的定位、过程、关键酶及生理意义；磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义；肝糖原合成与分解的过程及关键酶；糖异生的概念、原料和途径。
熟悉
乳酸循环的概念及意义；肝糖原与肌糖原生理意义不同及原因；血糖的来源与去路；激素对血糖的调节；糖酵解、有氧氧化、糖原合成与分解、糖异生等途径的调节。
了解
糖的生理功能和消化吸收方式；巴斯德效应；糖原累积症；血糖水平的异常。
【教学内容】
第一节 概述
一、糖的功能 供能与其他功能
二、糖的消化 消化部位和酶
三、糖的吸收 吸收的形式、吸收机制（特定载体的主动耗能过程）。
第二节 葡萄糖分解代谢
一、无氧酵解途径
（一）糖酵解过程
关键步与关键酶；底物水平磷酸化的概念；能量生成。
（二）乳酸生成
（三）无氧酵解生理意义
快速供能；缺氧情况下的供能方式；一些特殊组织器官（脑、睾丸、红细胞等）在有氧情况下的供能方式。
（四）糖酵解的调节
对关键酶的调节；两种调节形式：变构调节与共价修饰调节。
（五）无氧酵解异常
二、有氧氧化途径
（一）葡萄糖氧化分解呈丙酮酸
（二）丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A
（三）三羧酸循环和氧化磷酸化
（四）有氧氧化效率
有氧氧化的概念、细胞定位、过程（4个阶段）；重点说明第二阶段和第三阶段的过程（丙酮酸氧化脱羧阶段和三羧酸循环）；丙酮酸脱氢酶复合体的组成及辅酶；TAC循环的过程、特点及生理意义。
（五）有氧氧化调节
丙酮酸脱氢酶复合体的调节；三羧酸循环中三个关键酶的调节。
（六） 巴斯德效应
巴斯德效应的概念及产生机制。
三、磷酸戊糖途径
（一） 磷酸戊糖途径的反应过程
磷酸戊糖途径的反应阶段（氧化阶段和基团转移阶段）；关键酶。
（二） 磷酸戊糖途径的生理意义
两个重要中间产物NADPH和5-磷酸核糖及它们的生理意义；“蚕豆病”发病机理。
（三） 磷酸戊糖途径的调节
对关键酶6-磷酸葡萄糖脱氢酶的调节
（四） 磷酸戊糖途径异常
四、糖醛酸途径
五、多元醇途径
第三节 糖原代谢
一、糖原代谢过程
（一）糖原合成
糖原合成的特点；葡萄糖的活性供体；糖原合成过程及关键酶。
（二）糖原的分解
糖原分解过程及关键酶；糖原分解的产物；
二、糖原代谢生理意义
肝糖原与肌糖原生理意义的不同及原因。
三、糖原代谢调节
调节对象为糖原合酶与糖原磷酸化酶；协调调节。
四、糖原累积症（自学）
第四节 糖异生
一、糖异生过程
糖异生的概念、细胞定位、原料；3步不可逆反应及关键酶。
二、糖异生生理意义
三、底物循环
四、糖异生调节
注意糖异生调节与糖酵解调节是相互协调的；底物循环及无效循环。糖异生的生理意义。注意对维持血糖恒定的意义。
五、乳酸循环
乳酸循环的概念及生理意义。
第五节 其他单糖代谢（略）
第六节 血糖
一、血糖及来源和去路
血糖的概念及血糖水平的恒定；血糖的来源与去路。
二、血糖调节
主要强调激素对血糖水平的调节。
三、血糖测定
第七节 糖代谢紊乱（略）
【教学方法和时数】
讲授式，启发式 8学时
本章重点：糖的3条分解代谢途径及其生理意义；糖分解代谢前2条途径（糖酵解和糖的有氧氧化）在细胞的定位、反应条件、产物、关键步与关键酶及各自的生理意义；后1条途径（磷酸戊糖途径）的其产物及生理意义
本章的难点：糖酵解与糖有氧氧化的异同点
第九章 脂质代谢
【目的要求】
掌握
脂肪动员的概念；脂酸氧化的过程、关键步及关键酶；酮体的概念；胆固醇合成的部位、原料、关键步及关键酶；血浆脂蛋白的分类及生理功能。
熟悉
必需脂酸的概念及种类；脂酸的合成原料、关键步及关键酶；脂肪合成的部位及途径；甘油磷脂的种类、合成原料及辅助因子；胆固醇的转化。
了解
脂肪的消化与吸收；脂肪酸的分类与命名；胆固醇合成的调节；甘油磷脂的分解代谢；鞘磷脂化学组成、结构及代谢；血浆脂蛋白代谢异常。
【教学内容】
第一节 概述
一、脂类的分布
二、脂质的功能
三、脂质的消化
消化部位、对象；脂类消化的条件及参与的酶；消化的产物。
四、脂质消化产物的吸收
消化产物混合微团中各成分的吸收方式；乳糜微粒CM；甘油一酯途径。
五、脂质代谢一览
第二节 甘油三酯代谢
一、甘油三酯分解代谢
脂肪动员的概念、过程及关键酶；HSL及脂解激素和抗脂解激素；甘油的代谢去路；脂酸氧化的部位、方式、过程、关键步、关键酶及能量的生成；酮体的概念、生成、利用和生理意义。
二、甘油三酯的合成代谢
软脂酸的合成部位、原料、合成酶系及反应过程；脂酸碳链的延长和去饱和；脂肪的合成部位；脂肪肝的发病机制及治疗；甘油二酯途径。
三、激素对甘油三酯代谢的调节
第三节 磷脂代谢
一、甘油磷脂的代谢
甘油磷脂的组成、分类和结构；甘油磷脂合成的部位、原料及辅助因子，合成的基本过程；甘油磷脂的降解。
二、鞘磷脂的代谢（自学）
鞘磷脂的化学组成及结构；鞘磷脂的代谢
第四节 类固醇代谢
一、胆固醇的合成
胆固醇合成的部位、原料、过程、关键步及关键酶；胆固醇合成的调节。
二、胆固醇的转化
3条转化去路：胆汁酸、类固醇激素和7-脱氢胆固醇。
三、胆固醇转化与排泄
四、胆固醇代谢调节
第五节 血脂和血浆脂蛋白
一、血脂
血脂的概念、组成及含量。
二、血浆脂蛋白的分类与命名
三、血浆脂蛋白的组成
四、血浆脂蛋白的结构
五、血浆脂蛋白的功能
六、血浆脂蛋白的代谢
七、血脂测定
第六节 脂质代谢紊乱
【教学方法和时数】
讲授式，案例教学法 6学时
本章重点：脂肪动员的概念及关键酶（HSL），脂酸氧化的关键步与关键酶，以及脂酸β-氧化的过程及产物；胆固醇合成的部位、原料、关键步与关键酶；血浆脂蛋白的分类及功能。
本章难点： 脂酸β-氧化的过程及产物
第十章 蛋白质的分解代谢
【目的要求】
掌握
氨基酸脱氨方式、特点和催化的主要酶；丙氨酸-葡萄糖循环和鸟氨酸循环；尿素合成的部位、原料、合成途径、关键酶及意义；血氨的来源与去路；一碳单位的定义、来源、种类、辅酶及甲硫氨酸循环。
熟悉
蛋白质的生理功能及营养作用；必需氨基酸的概念和种类；氮平衡、食物蛋白质互补作用、及腐败作用的概念；蛋白质消化的主要酶；a-酮酸代谢概况；氨基酸脱羧基作用及生成的生理活性物质；活性甲基的形式。
了解
嘌呤核苷酸循环脱氨基作用；g-谷氨酰基循环；尿素合成的调节；一些特殊氨基酸的代谢。
【教学内容】
第一节 概述
一、食物蛋白质的营养作用
强调蛋白质的生理功能。氮平衡的概念；必需氨基酸的概念和种类；蛋白质的生理需要量；蛋白质营养价值的衡量；食物蛋白质互补作用的概念。
二、蛋白质的消化
消化部位及参与消化的主要酶；消化产物。
三、氨基酸的吸收
氨基酸吸收载体；g-谷氨酰基循环；肽的吸收。
四、腐败
腐败作用的概念；胺类的生成；氨的生成；其它有害物质的生成。
五、组织蛋白分解
六、氨基酸代谢一览
第二节 氨基酸的一般代谢
一、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸脱氨基的方式、特点和催化的主要酶（包括转氨基作用、氧化脱氨基作用和联合脱氨基作用等）。
二、氨的代谢
（一）血氨的来源与去路
来源：氨基酸脱氨基（主要来源）；肠道吸收氨；肾小管泌氨；含氮物分解。
去路：合成尿素；合成谷氨酰胺；合成营养非必需氨基酸；合成其它含氮物质。
（二）氨的转运
丙氨酸-葡萄糖循环；g-谷氨酰基循环。
（三）尿素的生成
尿素合成的部位、鸟氨酸循环学说、鸟氨酸循环的详细步骤、关键步及关键酶；尿素合成的调节；高氨血症和氨中毒、及降氨措施。
三、a-酮酸的代谢
a-酮酸的代谢去路：生成非必需氨基酸；转变为糖及脂；氧化供能。生糖氨基酸的种类、生酮氨基酸的种类、及生糖生酮氨基酸的种类。
第三节 氨基酸的特殊代谢
一、氨基酸的脱羧基作用
一些氨基酸脱羧基作用及生成的生理活性物质。
二、一碳单位的代谢
一碳单位的概念、种类、来源、辅酶、相互转变及生理功能。
三、含硫氨基酸的代谢
甲硫氨酸与转甲基作用；甲硫氨酸循环；肌酸的生成；半胱氨酸与胱氨酸代谢；硫酸根的代谢。
四、芳香族氨基酸的代谢
儿茶酚胺与黑色素的合成；酪氨酸的分解代谢；苯丙酮酸尿症；色氨酸的代谢。
五、甘氨酸代谢（自学）
第四节 激素对蛋白质代谢的调节（略）
【教学方法和时数】
讲授式 6学时
本章重点：氨基酸的脱氨基作用、血氨的来源与去路及一碳单位的代谢
本章难点：尿素合成的部位、原料、合成途径、限速步与限速酶；血氨的来源与去路及临床降血氨的措施。
第十一章 核苷酸代谢
【目的要求】
掌握
嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的概念、原料、部位、特点、过程、关键步及关键酶；嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸重要的抗代谢物及其作用机制；嘌呤核苷酸分解代谢的关键酶、终产物及痛风症治疗的机制。
熟悉
嘌呤环和嘧啶环的元素来源；嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸补救合成的概念及相关的酶；嘧啶核苷酸的分解代谢终产物。
了解
核苷酸的生理功能；食物核酸的消化吸收。
【教学内容】
第一节 核苷酸合成代谢
一、嘌呤核苷酸的从头合成
嘌呤核苷酸从头合成的概念、原料、部位、特点、合成途径、关键步及关键酶；嘌
二、嘧啶核苷酸的从头合成
嘧啶核苷酸从头头合成的概念、原料、部位、特点、合成途径、关键步及关键酶；
三、核苷酸的补救途径
核苷酸补救合成的概念及参与酶；嘌呤核苷酸的相互转变；脱氧核苷酸的生成；嘌呤核苷酸的抗代谢物及作用机理。
四、核苷三磷酸的合成
五、脱氧核苷酸的合成
六、核苷酸合成的调节
第二节 核苷酸分解代谢
一、嘌呤核苷酸的分解代谢
分解代谢的关键酶、终产物；痛风症产生机理及治疗的机理。
二、 嘧啶核苷酸的分解代谢
嘧啶核苷酸分解代谢终产物。
第三节 核苷酸抗代谢物
嘧啶核苷酸的抗代谢物及作用机理。
【教学方法和时数】
讲授式 4学时
本章重点：嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的概念、原料、部位、特点、合成途径、关键步及关键酶
本章难点：嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成的不同点。
第十二章 代谢调节
【目的要求】
掌握
细胞水平代谢调节的内容和方式；关键酶、变构调节及共价修饰调节的概念；应激和饥饿状态下体内物质代谢的变化。受体的概念、分类及作用特点；第二信使的概念、种类及其作用机制；G蛋白的概念、组成、作用方式和可调节的效应物；胰高血糖素及血管紧张素II的信号转导途径。受体活性的调节；信息转导途径的相互联系；信息转导与疾病。
熟悉
物质代谢的特点和相互联系；物质代谢调节的概念及3个水平层次的分类。信息物质的种类及作用特点；酪氨酸蛋白激酶体系；核因子kB系统；胞内受体及胞内受体介导的信息传递途径。
了解
代谢组；代谢组学。
【教学内容】
第一节 代谢的相互联系
一、物质代谢的相互联系。
二、能量代谢的相互协作关系。
第二节 细胞水平的代谢调节
一、代谢途径的定位化
二、代谢途径的关键酶
关键酶的概念与特点
三、关键酶的变构调节
四、关键酶的共价修饰调节
第三节 激素水平的代谢调节
一、激素
膜受体激素；胞内受体激素。
二、受体
受体的概念、分类及功能。受体作用的特点特点包括：高度专一性、高度亲和力、可饱和性、可逆性及特定的作用模式。受体活性的调节。受体上调、下调。
三、蛋白激酶A途径
四、蛋白激酶C途径
五、糖皮质激素作用机制
六、甲状腺素作用机制
第四节 整体水平的代谢调节（略）
【教学方法和时数】
讲授式，启发式 2学时
本章重点：细胞水平的代谢调节；关键酶的概念和特点；变构调节、共价修饰调节的概念和特点。
本章难点：七次跨膜受体和G蛋白的结构特点，G蛋白的激活机制及G蛋白循环，并理解胰高血糖素和血管紧张素II的信息转导途径。
第十七章 血液生化
【目的要求】
掌握
血红素合成原料、部位、关键步及关键酶；成熟红细胞糖代谢的特点。
熟悉
全血、血浆、血清、非蛋白氮的概念；血浆蛋白的分类、性质与功能。
了解
血红素合成的过程及调节；白细胞代谢。
【教学内容】
第一节 血浆蛋白
一、概述
全血、血浆、血清、非蛋白氮的概念
一、血浆蛋白的分类与性质
二、血浆蛋白的功能
第二节 非蛋白氮（略）
第三节 血细胞代谢
一、红细胞代谢的特点
红细胞糖代谢的特点；血红蛋白的合成与调节；血红素的生物合成原料、部位、
过程、关键步及关键酶。
二、血红素
【教学方法和时数】
讲授式 2学时
本章重点：成熟红细胞糖代谢的2条途径，并理解糖代谢的生理意义
本章难点：血红素合成的原料、部位、关键步与关键酶。
第十八章 肝胆生化
【目的要求】
掌握
生物转化的概念、反应类型及生理意义；胆汁酸的组成和分类；胆汁酸的肝肠循环。
熟悉
肝在物质代谢中的作用；血红素分解代谢概况；黄疸的概念和类型；胆素原的肝肠循环。
了解
影响生物转化的因素；血清胆红素与黄疸的关系。
【教学内容】
第一节 肝脏的形态结构与化学组成
第二节 肝脏在物质代谢中的作用
一、肝在糖代谢中的作用
二、肝在脂类代谢中的作用
三、肝在蛋白质代谢中的作用
四、肝在维生素代谢中的作用
五、肝在激素代谢中的作用
第三节 生物转化
一、生物转化反应的类型
两相反应，第一相包括氧化、还原和水解；第二相为结合反应；生物转化的生理意
义。
二、生物转化反应的特点
三、生物转化的影响因素
第四节 胆汁酸代谢
一、胆汁
二、胆汁酸的代谢
胆汁酸的分类；初级胆汁酸、次级胆汁酸的概念和种类。
三、胆汁酸的功能
四、胆汁酸的代谢及胆汁酸的肠肝循环
第五节 胆色素代谢
一、胆色素的正常代谢
二、胆红素的异常代谢
第六节 药物代谢
一、药物吸收
二、 药物分布
三、药物转化
四、药物排泄
五、药物代谢研究的意义
第七节 肝功能检查
【教学方法和时数】
讲授式 5学时
本章重点：生物转化的概念及反应类型，并理解生物转化的生理意义
本章难点：胆汁酸的组成和分类，区别初级胆汁酸和次级胆汁酸、游离胆汁酸和结合胆汁酸的不同，理解胆汁酸的肝肠循环。
“目的要求”是通过教师的讲授及学生认真学习所应达到的教学目的和要求。结合本课程的教学特点，分为“掌握”、“熟悉”、“了解”三个级别。掌握的内容，要求教师在讲授时，进行深入的剖析和讲解，使学生达到彻底明了；“熟悉”的内容，要求教师予以提纲挈领地讲解，使之条理分明，使学生对其内容领会，明白其中的道理及梗概；“了解”的内容，要求教师讲清概念及相关内容，使学生有粗浅的印象，指导学生自学。
